Белки относятся к ферментам

Глава IV. Важный критерий пищевой ценности белков — доступность аминокислот. Аминокислоты большинства животных белков полностью высвобождаются в процессе пищеварения.

Дорогие читатели! Наши статьи рассказывают о типовых способах решения проблем со здоровьем, но каждый случай носит уникальный характер.

Если вы хотите узнать, как решить именно Вашу проблему - начните с программы похудания. Это быстро, недорого и очень эффективно!


Узнать детали

Обмен белков

Глава IV. Белки — неразветвляющиеся полимеры, минимальная структурная единица которых — аминокислота АК. Аминокислоты соединены между собой пептидной связью. В природе встречается гораздо больше АК, чем входит в состав животных и растительный белков. В состав белков входит 20 АК в альфа-форме, расположенных в различной, но строго определенной для каждого белка последовательности. По биохимической роли:. По заменимости:. Образование пептидной связи.

Если карбоксильная группа одной АК ацилирует аминогруппу другой АК, от образуется амидная связь, которую называют пептидной. Данная связь достаточно стабильна и разрыв ее происходит лишь при участии катализаторов — специфических ферментов. Посредством такой связи АК объединяются в достаточно длинные цепочки, которые носят название полипептидных. Каждая такая цепь содержит на одном конце АК со свободной аминогруппой — это N -концевой остаток, и на другом с карбоксильной группой — С-концевой остаток.

Полипептиды, способные самопроизвольно формировать и удерживать определенную пространственную структуру, которая называется конформацией, относят к белкам.

Стабилизация такой структуры возможна лишь при достижении полипептидами определенной длины, поэтому белками обычно считают полипептиды молекулярной массой более 5 Да. Только имея определенное пространственное строение, белок может функционировать.

Кожа и волосы защищают внутреннюю среду организма от внешних воздействий. В состав слизи и синовиальной жидкости входят мукопротеиды. Уровни организации белковой молекулы. Последовательность аминокислотных остатков, соединенных между собой пептидной связью называют первичным уровнем организации белковой молекулы.

Она кодируется структурным геном каждого белка. Связи: пептидная и дисульфидные мостики между относительно близко расположенными остатками цистеинов. Это ковалентные взаимодействия, которые разрушаются только под действием протеолитических ферментов пепсин, трипсин и т. Вторичной структурой называют пространственное расположение атомов главной цепи молекулы белка. Существует три типа вторичной структуры: альфа-спираль, бета-складчатость и бета-изгиб. Образуется и удерживается в пространстве за счет образования водородных связей между боковыми группировками АК основной цепи.

Водородные связи образуются между электроотрицательными атомами кислорода карбонильных групп и атомами водорода двух аминокислот. Альфа-спираль — это пептидная цепь штопорообразно закрученная вокруг воображаемого цилиндра. Диаметр такой спирали 0,5 А. В природных белках обнаружена только правая спираль. Некоторые белки инсулин имеют две параллельные спирали. Бета-складчатость — полипептидная цепь собрана в равнозначные складки.

Бета-изгиб — образуется между тремя аминокислотами за счет водородной связи. Он необходим для изменения пространственного расположения полипептидной цепи при образовании третичной структуры белка. Третичная структура — это свойственный данному белку способ укладки полипептидой цепи в пространстве.

Это основа функциональности белка. Она обеспечивает стабильность обширных участков белка, состоящих из множества аминокислотных остатков и боковых групп.

Такие упорядоченные в пространстве участки белка формируют активные центры ферментов или зоны связывания и повреждение третичной структуры приводит к утрате функциональной активности белка. Стабильность третичной структуры зависит в основном от нековалентных взаимодействий внутри белковой глобулы — преимущественно водородных связей и ван-дер-ваальсовых сил.

Но некоторые белки дополнительно стабилизируются за счет таких ковалентных взаимодействий как дисульфидные мостики межу остатками цистеина. Большинство белковых молекул имеют участки как альфа-спирали так и бета-складчатости. Но чаще по форме третичной структуры разделяют глобулярные белки — построенные преимуществено из альфа-спиралей и имеющеие форму шара или элипса большинство ферментов.

И фибрилярные — состоящие пеимущественно из бета-складчатости и имеющие сплющенную или нитевидную формы пепсин, белки соединительной такни и хряща. Размещение в пространстве взаимодействующих между собой субъединиц, образованных отдельными полипептидными цепями, называется четвертичной структурой.

Четвертичная структура — это высший уровень организации белковой молекулы и он присущ далеко не всем белкам. Связи, формирующие эту структуру нековалентные: водородные, электростатического взаимодействия.

Фундаментальный принцип молекулярной биологии: последовательность аминокислотных остатков полипептидной цепи белка несет в себе всю информацию, которая необходима для формирования определенной пространственной структуры. Растворы белка относятся к растворам ВМС и обладают рядом свойств гидрофильных коллоидов: медленной диффузией, высокой вязкостью, опаслеценцией, дают конус Тиндаля.

Знак заряда молекулы зависит от количества свободных групп. Если преоблазают карбоксильные группы то заряд молекулы отрицательный проявляются свойства слабой кислоты , если аминогруппы — то положительный основные свойства. Заряд белка также зависит от рН среды. Значение рН при котором число разноименных зарядов в белковой молекуле одинаково, т. Устойчивость белковой молекулы к воздействию физических и химических факторов в изоэлектрической точке наименьшая.

Большинство природных белков содержат значительное количество дикарбоновых аминокислот и поэтому относятся к кислым белкам. Их изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде. Поскольку молекула белка содержит полярные амино — и карбоксильные группы, то в растворе поверхностные остатки АК гидратируются — происходит образование коацервата. Реакции осаждения балка в растворе делятся на две группы: обратимые высаливание и необратимые денатурация.

Нарушение системы нековалентных взаимодействий, не затрагивающее его ковалентной первичной структуры. Денатурированный белок лишен всякой биологической активности в клетке и в основном используется как источник аминокислот. Денатурирующими агентами могут быть химические факторы: кислоты, щелочи, легко гидратирующие соли, органические растворители, различные окислители. К физическим факторам могут быть отнесены: действие высокого давления, многократное замораживание и оттаивание, ультразвуковые волны, УФ-лучи, ионизирующая радиация.

Но наиболее распространенным физическим фактором денатурации белка является повышение температуры. В ряде случаев денатурированный белок в клетке может быть подвергнут ренатурации, т. Присоединяясь к развернутой полипептидной цепи hsp 70 быстро сворачивают ее в правильную первоначальную структуру. Классификация белков.

По конформационной структуре : фибриллярные, глобулярные. По химическому строению: протеины — состоят только из аминокислот, протеиды — помимо АК имеют в составе небелковую часть углеводы, липиды, металлы, нуклеиновые кислоты. Протеины :. Существуют альбумины молока, яиц, сыворотки крови. Обладают выраженными основными свойствами. Не растворимы в воде, слабых кислотах и щелочах.

При длительном кипячении они растворяются в воде и при застудневании образуется желатин. По свойствам похожи на коллагены, но подвергаются гидролизу под действием ферментов пищеварительного сока;. Помимо АК содержат простетическую группу и в зависимости от ее химической природы они классифицируются на:. Среди многочисленных классов нуклеопротеидов наиболее изученными являются рибосомы, состоящие из нескольких молекул РНК и рибосомных белков, и хроматин — основной нуклеопротеид эукариотических клеток, состоящий из ДНК и структурообразующих белков — гистонов содержатся в клеточном ядре и митохондриях подробнее см.

К таким белка относятся: гемоглобин, миоглобин, цитохромы. Этот класс белков еще называют хромопротеиды, поскольку гем является окрашенным соединением. Гемоглобин — транспорт кислорода. Миоглобин — запасание кислорода в мышцах. Цитохромы ферменты — катализ окислительно-восстановаительных реакций и электронный транспорт в дыхательной цепи. Подробнее см. Хлорофилл — содержит гем, но вместо железа — магний. Цитохром а — содержит медь, сукцинатдегидрогеназа и др. Балезин С. Просвещение, , с. Бышевский А.

Кнорре Д. Биологическая химия. Молекулярная биология. Равич — Щербо М. Филиппович Ю. Хмельницкий Р. Becker J. Ленинджер А. Пустовалова Л. По свойствам похожи на коллагены, но подвергаются гидролизу под действием ферментов пищеварительного сока; в кератин — входит в состав волос, перьев, копыт; г фиброин — белок шелка, в совем составе содержит много серина; д проламины и глютенины — белки растительного происхождения.

Киренского

Ферменты: что есть и от чего отказаться, чтобы заставить их работать

Ферменты — биологические катализаторы, почти все ферменты являются белками хотя недавно выяснилось, что некоторые реакции катализируют РНК, а не белки. Вещества, участвующие в реакции, которую катализирует фермент, называются субстратами. От обычных катализаторов ферменты отличает несколько особенностей. Во-первых, ферменты обладают очень высокой специфичностью: они узнают такие небольшие отличия в структуре веществ, как наличие лишней —СН 2 -группы, умеют различать цис- и транс-изомеры, D- и L-изомеры. Некоторые ферменты, однако, обладают не очень строгой специфичностью — так, фермент желудочного сока пепсин расщепляет пептидные связи, образованные как ароматическими, так и кислыми аминокислотами заметим, что для выполнения биологической функции пепсину и не нужна высокая специфичность: наоборот, чем больше разных пептидных связей он расщепит, тем лучше переварится пища в желудке.

Справочник химика 21

Глава IV. Белки — неразветвляющиеся полимеры, минимальная структурная единица которых — аминокислота АК. Аминокислоты соединены между собой пептидной связью. В природе встречается гораздо больше АК, чем входит в состав животных и растительный белков. В состав белков входит 20 АК в альфа-форме, расположенных в различной, но строго определенной для каждого белка последовательности. По биохимической роли:. По заменимости:.

Функции белков в живых организмах. Ферменты

Состояние отпатрулирована. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом , при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например фотосинтетический комплекс. Так, белки- ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет , поддерживающий форму клеток. Также белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток , при иммунном ответе и в клеточном цикле. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Белки в живых организмах выполняют разнообразные функции, молекулы этих соединений определяют структуру и форму клетки, обеспечивают узнавание и связывание различных молекул, катализ и регуляцию химических реакций, протекающих в организме.

Ферменты специфичны к субстратам: АТФ-аза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу. Ферментативная активность может регулироваться активаторами повышаться и ингибиторами понижаться. Наука о ферментах называется энзимологией , а не ферментологией чтобы не смешивать корни слов латинского и греческого языков. Однако механизм этих явлений был неизвестен [3].

.

.

Комментариев: 1

  1. trofser:

    Вот так всегда, найдутся такие для которых грамотность превыше всего и если не соответствует все теряет смысл и самое важное отклоняют все комментарии… Да, определенно, учительская профессия вредит- постоянное желание наставлять, поучать. Я вот в комментариях всегда нахожу много полезного и интересного, ( по теме конечно) иногда даже больше чем сам материал. Но увы, опять лекция – назад в первый класс….